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科技俱乐部菌生物物理所揭示光合作用卡尔文循环的催化及调控机制

光合作用分为光反应和卡尔文循环（暗反应）两个阶段 ， 其中卡尔文循环包括多步酶促反应 ， 利用光反应过程中产生的ATP和NADPH固定二氧化碳 ， 生成碳水化合物 。 因此尽管卡尔文循环不需要光能 ， 但该过程仍受到光/暗调控 。 光反应阶段中光信号经由一系列蛋白最终转变为氧化还原信号 ， 通过硫氧还蛋白（TRX）调控卡尔文循环及大量下游反应 。 叶绿体磷酸核酮糖激酶（PRK）和甘油醛-3-磷酸脱氢酶（GAPDH）是卡尔文循环的关键酶 ， 分别消耗光反应过程中产生的ATP和NADPH ， 并均受到TRX的氧化还原调控 ， 处于还原态时为激活状态 ， 氧化态时为失活状态 。 此外 ， 叶绿体中另一个蛋白CP12也受TRX调控 ， 并能在氧化状态下与PRK、GAPDH相互作用形成GAPDH/CP12/PRK复合物 。 复合物形成后 ， 两个酶的活性均进一步受到抑制 。
近日 ， 国际植物研究杂志THEPLANTCELL发表了中国科学院生物物理研究所李梅/常文瑞组的研究成果 ， 题为PhotosyntheticPhosphoribulokinaseStructures:EnzymaticMechanismsandtheRedoxRegulationoftheCalvin-Benson-BasshamCycle ， 揭示了光合作用卡尔文循环（暗反应）中PRK的催化反应机制 ， 并为卡尔文循环受光照/黑暗调控的机理提供了结构基础 。
该项工作中 ， 研究人员解析了PRK及其复合物的晶体结构 ， 包括来源于蓝藻的PRK结合辅因子二磷酸腺苷（ADP）和葡萄糖-6-磷酸（G6P）的晶体结构 ， 分别处于氧化态和还原态的拟南芥PRK的晶体结构 ， 以及拟南芥PRK与GAPDH、CP12形成的GAPDH/CP12/PRK复合物的晶体结构 。 基于结构信息 ， 结合突变体测活与亲和力实验结果 ， 确定了PRK的活性位点以及参与催化的关键结构域和氨基酸 ， 解释了PRK受氧化还原调控的分子机理 ， 展示了GAPDH/CP12/PRK复合物中各蛋白之间相互作用的具体细节 ， 并揭示了CP12响应氧化还原信号调控PRK及GAPDH活性的作用机制 。 这些研究结果为深入理解PRK的催化机理以及卡尔文循环的精细调控提供了重要结构信息 。
生物物理所研究员李梅为论文的通讯作者 ， 博士生于爱玲和博士解媛为该项工作的共同第一作者 。 该研究工作得到科技部重点研发计划、中科院B类先导专项、中科院前沿科学重点研究项目、国家自然科学基金的共同资助 。 数据收集和样品分析等工作得到上海光源、生物物理所蛋白质科学研究平台等有关工作人员的支持和帮助 。
科技俱乐部菌生物物理所揭示光合作用卡尔文循环的催化及调控机制
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图示：(A)SePRK-ADP-G6P结构；(B)AtPRKox和AtPRKred结构比对；(C)GAPDH/CP12/PRK复合物三维结构 。
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